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血紅蛋白

放大字體  縮小字體 發(fā)布日期:2006-10-13

  紅細(xì)胞中運(yùn)輸氧及二氧化碳的蛋白質(zhì),由球蛋白與血紅素結(jié)合而成。分子量約64,500,其中蛋白質(zhì)占96%。血紅素由二價(jià)鐵原卟啉組成。球蛋白由兩對(duì)不同肽鏈組成。每個(gè)肽鏈含1個(gè)血紅素分子,所以1個(gè)血紅蛋白分子能結(jié)合4個(gè)氧分子。正常人血紅蛋白(Hb)含血紅蛋白AHbA)、血紅蛋白A2HbA2)及血紅蛋白FHbF)。HbA由一對(duì)α鏈及一對(duì)β鏈構(gòu)成(α2β2),約占成人血紅蛋白的97%。HbA2由α鏈及δ鏈組成(α2δ2),占成人血紅蛋白的23%,HbF又稱胎兒血紅蛋白,由α鏈與γ鏈組成(α2γ2),占胎兒時(shí)血紅蛋白的6090%,成人時(shí)不超過(guò)1%。結(jié)構(gòu)與上述幾種不同的血紅蛋白稱異常血紅蛋白,目前發(fā)現(xiàn)的已超過(guò)300種,但并不都表現(xiàn)出癥狀。血紅蛋白的主要生理功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳及調(diào)節(jié)血液的酸堿平衡。血紅蛋白能與氧迅速結(jié)合成氧合血紅蛋白(HbO2),也能迅速解離。其結(jié)合與解離取決于血液中氧分壓的高低,當(dāng)血液流經(jīng)肺部時(shí),氧分壓增高,使得大部HbO2結(jié)合成HbO2;血液流經(jīng)組織時(shí),氧分壓下降,一部分HbO2解離,釋放出O2,供組織利用。血液對(duì)CO2運(yùn)輸?shù)臋C(jī)制比較復(fù)雜。其一是當(dāng)血液流經(jīng)組織時(shí),CO2分壓升高,Hb可以與CO2結(jié)合成氨基甲酸血紅蛋白,到肺部時(shí)釋放出CO2,而又與O2結(jié)合,如此循環(huán),這是一個(gè)非常復(fù)雜的物理、化學(xué)反應(yīng)過(guò)程。如果Hb上的鐵被氧化成三價(jià)鐵,則所結(jié)合氧不易分離,失去帶氧能力。此外,Hb也能與CO結(jié)合,其與CO的親合力比O2大約200倍,所以空氣中只要有少許CO存在,即可有大量HbCO,而使HbO2下降,產(chǎn)生窒息,即煤氣中毒。血紅蛋白濃度與紅細(xì)胞數(shù)目有關(guān)。我國(guó)成年男子Hb120160/升,女子為110150/升。貧血時(shí)紅細(xì)胞與Hb都減少,下降程度與疾病及其嚴(yán)重程度有關(guān)。紅細(xì)胞破壞后,Hb就降解成其它物質(zhì),所以血紅蛋白的生理功能只能在紅細(xì)胞內(nèi)完成,游離到血漿中后即失去作用。

 
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